5.4. ЗАКОНОМЕРНОСТИ РЕАЛИЗАЦИИ ГУМОРАЛЬНОГО ИММУНИТЕТА

Динамика продукции антител в ответ на антигенную стимуляцию опреде-ляется в значительной степени видовой принадлежностью индивидуума, по-скольку генетически детерминирована (Вершигора А.В., 1990). Тем не менее, обнаружены общие закономерности антителообразования, свойственные раз-личным видам животных и человеку. Последние заключаются в следующем.

Интенсивность антителообразования зависит от структурных особен-ностей антигена, способа введения антигена и пути его проникновения в ор-ганизм.

Выработка антител зависит от состояния иммунологической реактив-ности организма, определяемой, в свою очередь, уровнем представи-тельности того клона лимфоцитов, который способен рецептировать данный антиген, наличием или отсутствием мутаций указанного клона, способных повлиять на количество и качество синтезируемых иммуно - глобулинов.

Характер иммунного ответа, безусловно, определяется функциональной активностью макрофагальных элементов, включающих различные популя-ции классических фагоцитов с менее выраженной способностью к презента-ции антигена в реакциях первичного иммунного ответа, а также антигенпре-зентирующих макрофагов с незначительно выраженной фагоцитарной актив-ностью.

Интенсивность антителообразования зависит от гормонального статуса, функциональной активности центральной нервной системы. Избыточный гормональный фон, создаваемый АКТГ, глюкокортикоидами, а также недос-таточность инсулина могут сказаться неблагоприятно на процессах антите-лообразования.

Сила иммунного ответа зависит и от общего состояния организма, дли-тельности предшествующих заболеваний инфекционной и неинфекционной природы, характера воздействия стрессорных раздражителей, состояния электролитного баланса организма, кислотно-основного состояния, степени интенсификации свободнорадикального окисления липидов в биологических мембранах.

Общеизвестно, что при развитии разнообразных типовых патологических процессов возникают неспецифическая дестабилизация биологических мем-бран клеток различных органов и тканей, набухание митохондрий, дефицит АТФ, подавление всех энергозависимых реакций в клетках, в том числе и синтеза антител различных классов иммуноглобулинов.

Установлено, что иммунизация человека антигенами белковой, вирусной природы, липополисахаридными антигенами энтеробактерий стимулирует образование антител преимущественно класса IgG, а у морских свинок по-добные же антигены в основном усиливают синтез антител класса IgM. На одну молекулу введенного антигена синтезируется сравнительно большое количество антител. Так, на каждую молекулу введенного дифтерийного ана-токсина в течение 3 недель синтезируется свыше миллиона молекул антиток-сина.

Для каждого антигена имеются оптимальные дозы воздействия на иммун-ную систему. Малые дозы индуцируют слабый ответ, чрезвычайно большие могут вызвать развитие иммунологической толерантности или оказать ток-сическое влияние на организм.

При первичном антигенном воздействии развиваются 4 фазы иммунного ответа.

1-я фаза выработки антител

1-я фаза выработки антител (фаза покоя, лаг-фаза, фаза индукции, или ла-тентная фаза), то есть период между временем поступления антигена в орга-низм и до начала экспотенциального прироста антител (Йегер Л.,1986; Лед-ванов М.Ю., Киричук В.Ф., 1990).

Длительность указанной фазы может быть различной в зависимости от характера антигена: от нескольких минут и часов до месяца.

Сущность указанной фазы заключается в развитии макрофагальной реак-ции, фагоцитозе или эндоцитозе антигена антигенпредставляющими или фа-гоцитирующими макрофагами, в образовании высокоиммуногенных фракций антигена в комплексе с антигенами МНС I и II класса, презентации антигена В- и Т-лимфоцитам, кооперативном взаимодействии макрофагальных кле-точных элементов и антигенчувствительных субпопуляций Т- и В-лимфоцитов, развитии плазматизации лимфоидной ткани. Как указывалось выше, одной из особенностей лимфоидных клеток является сохранение в них уникального репарирующего хромосомы фермента стволовой кроветворной клетки - теломеразы, что обеспечивает возможность неоднократной цикличе-ской пролиферации в течение жизни на фоне антигенной стимуляции.

Как известно, существуют два механизма активации покоящихся В-лимфоцитов с последующим включением их в пролиферацию и дифферен-цировку.

Для основной субпопуляции В2-лимфоцитов, дифференцирующихся в ко-стном мозге, включение в иммунный ответ обеспечивается их взаимодейст-вием с Т-хелперами, рестриктированными по главному комплексу гистосов-местимости, а также различными цитокинами - факторами роста и пролифе-рации.

Отобранный клон В-лимфоцитов вступает в фазу пролиферации, что обеспечивает увеличение представительства в лимфоидной ткани антиген-чувствительного клона В-лимфоцитов, способного к дальнейшей трансфор-мации.

ВI (CD5) субпопуляция лимфоцитов, покидающая костный мозг в раннем периоде эмбрионального развития и дифференцирующаяся вне костного моз-га, способна на Т- независимую активацию под влиянием определенной группы антигенов - бактериальных полисахаридов. В процессе плазматиза-ции ВI-субпопуляции лимфоцитов на фоне антигенной стимуляции образу-ются иммуноглобулины класса М с широкой перекрестной реактивностью.

2-я фаза выработки антител

2-я фаза выработки антител (логарифмическая фаза, лог-фаза, продуктив-ная фаза). Эта фаза получила название фазы экспотенциального прироста ан-тител. Она занимает промежуток времени от появления антител до достиже-ния максимального количества их в крови, в среднем продолжается от 2 до 4 дней. В некоторых случаях длительность фазы возрастает до 15 дней.

Экспотенциальный рост количества антител, удвоение их титров, проис-ходят первоначально каждые 2-4 часа, а затем каждые- 4-6 часов. Однако скорость антителообразования уже к концу вторых-третьих суток замедляет-ся, оставаясь на определенном уровне в течение различного периода време-ни.

3-я фаза выработки антител

3-я фаза выработки антител - фаза стабилизации, или стационарный пери-од, в течение которого титр антител остается стабильно высоким. В этот пе-риод прекращается переход клеток из класса активированных предшествен-ников в класс антителообразующих клеток.

Длительность фазы стабилизации в значительной мере определяется структурными особенностями антигенов-аллергенов. В ряде случаев она продолжается в течение нескольких дней, недель, месяцев. Антитела к неко-торым микробным антигенам продолжают синтезироваться в достаточно вы-соком титре на протяжении ряда лет.

Касаясь значимости указанной фазы стабилизации, следует отметить, что антитела не только обеспечивают инактивацию бактериальных, токсических, аллергических патогенных факторов в различных реакциях агглютинации, преципитации, активации комплемента, антителозависимого цитолиза, но и выполняют роль ауторегуляторов иммунопоэза.

4-я фаза снижения продукции антител

Длительность этой фазы различна и зависит от сохранности антигена в тканях.

Вышеописанная динамика антителообразования возникает в случае пер-вичной иммунизации. Повторная иммунизация спустя несколько месяцев из-меняет динамику иммунного ответа. Латентный период и период нарастания титра антител становятся значительно короче, количество антител достигает максимума быстрее и дольше сохраняется на высоком уровне, повышается аффинность антител.

В развитии вторичного иммунного ответа важная роль отводится возрас-танию уровня клеток иммунологической памяти к данному антигену. С уве-личением длительности иммунизации повышается специфичность антител к растворимым антигенам.

Следует отметить, что образование комплексов антиген-антитело в про-цессе многократной иммунизации увеличивает силу антигенного воздействия и интенсивность антителообразования.

Как установлено на протяжении последних десятилетий, синтез иммуног-лобулинов является саморегулирующимся процессом. Доказательством этого служит ингибирующее воздействие на продукцию антител специфических иммуноглобулинов, введенных в кровоток, причем, чем выше аффинность антител, тем интенсивнее их ингибирующее действие на процессы иммуно-поэза. Антитела могут оказывать тормозящее влияя-ние на синтез не только гомологичных, но и родственных иммуноглобулинов. Образование антител могут тормозить и большие дозы неспецифических -глобулинов.

Структура и функциональная значимость иммуноглобулинов.

Белки, входящие в семейство иммуноглобулинов, имеют одинаковый принцип строения: их молекулы включают легкие и тяжелые полипептидные цепи (Долгих Р.Т.,1998).

Согласно номенклатуре ВОЗ (1964) различают 5 классов иммуно-глобулинов: IgG, IgA, IgM, IgE, IgD. Для каждого класса иммуно-глобулинов характерны свои специфические тяжелые Н-цепи, обозна-чаемые соответст-венно классу иммуноглобулинов (m, g, а, d, e). Именно особенности структу-ры Н-цепей определяют принадлежность иммуно-глобулина к тому или ино-му классу.

Иммуноглобулины образованы по меньшей мере четырьмя поли-пептидными цепями, соединенными между собой дисульфидными мостика-ми. Две из них представлены тяжелыми Н-цепями, а две – легкими L-цепями. Различают два вида легких цепей k и l, которые могут встречаться в имму-ноглобулинах каждого из 5 классов. Иммуноглобулины классов G, D и E яв-ляются мономерами, в то же время IgM встречается преимущественно в виде пентамера, а IgA - в виде моно-, ди- и тетрамера. Полимеризация мономеров в молекулах иммуноглобулинов классов А и М обеспечивается наличием до-полнительных J-цепей (Вершигора А.В., 1990; Ройт А., 1991; Стефани Д.Ф., Вельтищев Ю.Е.,1996).

Как в тяжелых, так и в легких цепях, имеются вариабельная V-область, в которой последовательность аминокислот непостоянна, а также постоянная, константная, С-область.

Вариабельные участки легких и тяжелых цепей принимают участие в формировании активного центра антител, определяют специфичность струк-туры антидетерминанты антител, обеспечивающей связывание детерминанты антигена.

У одной молекулы антител могут быть однозначными легкие цепи (k или l).

Антитела разной специфичности могут содержаться в любом из классов иммуноглобулинов. В лимфоидной ткани в ответ на действие одного и того же антигена одновременно происходит синтез полипептидных цепей различ-ных классов иммуноглобулинов.

Общим в структуре иммуноглобулинов различных классов является нали-чие так называемых Fab-фрагментов (Fragment antigen binding), Fc-фрагмента (Fragment crystalline) и Fd-фрагмента (Fragment difficult).

Fab-фрагмент включает антигенчувствительные рецепторные групппы, способные специфически связывать антиген. В формировании Fab-фрагмента принимает участие CD-участок (аминоконцевая часть тяжелой цепи), а, воз-можно, и фрагмент вариабельной части легкой цепи.

Fc-фрагмент определяет неспецифические функции антител: фиксацию комплемента, способность проходить через плаценту, фиксацию иммуногло-булинов на клетках.

Исследование структуры иммуноглобулинов затруднено из-за их гетеро-генности. Гетерогенность иммуноглобулинов обусловлена тем, что молекулы иммуноглобулинов являются носителями различных совокупностей детер-минант. Различают три основных разновидности гетерогенности антител: изотипию, аллотипию, идиотипию.

Изотипические варианты антител встречаются у всех индивидов. К ним следует отнести подклассы различных типов иммуноглобулинов.

В классе IgG известны 4 изотипа (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4) , в классах IgA, IgM и IgD имеются 2 изотипа, или подкласса.

Изотипические детерминанты антител одного класса и подкласса у особей данного вида идентичны. Изотипические различия определяются аминокис-лотной последовательностью в постоянной части тяжелых цепей, а также ко-личеством и положением дисульфидных мостиков. Так, IgG1 и IgG4 имеют четыре межцепочечные дисульфидные связи, две из которых соединяют Н-цепи. В молекуле IgG2 есть шесть дисульфидных мостиков, четыре из кото-рых связывают полипептидные цепи.

К изотипическим вариантам следует причислить k и l - типы и подтипы L-цепей.

Вариабельные области легких цепей определенного типа могут быть раз-делены на подгруппы. У L-цепей k-типа существует 4 подгруппы, у L-цепей l - 5 подгрупп. Цепи разных подгрупп помимо отличий первичной структуры характеризуются вариацией последовательности двадцати N-концевых ами-нокислот.

Для вариабельной части Н-цепи описаны 4 подгруппы.

Аллотипические варианты иммуноглобулинов у человека и животных генетически детерминированы, частота их варьирует у индивидов различных видов. Аллотипы представляют собой аллельные варианты полипептидных цепей, возникающие в процессе мутаций. Синтез аллотипов контролируется различными аллелями генов. Имеется шесть аллотипов глобулинов кролика. В настоящее время известно много систем аллотипических маркеров имму-ноглобулинов человека, расположенных в С-области L и Н-цепей. Существо-вание некоторых из этих маркеров обусловлено развитием точечной мутации и заменой лишь одной аминокислоты в полипептидной последовательности. Если мутация затрагивает структуру области, специфичную для определен-ного класса и подкласса иммуноглобулинов, образуется аллотипический ва-риант.

В сыворотке одного индивидуума можно обнаружить несколько аллоти-пических маркеров.

Идиотипические различия антител по существу отражают специфич-ность антител. Они связаны с вариабельными участками полипептидных це-пей, не зависят от особенностей структуры различных классов иммуноглобу-линов, оказываются идентичными у разных лиц при наличии у них антител к одному и тому же антигену.

Идиотипических вариантов существует примерно столько же, сколько и различных по специфичности антител. Принадлежность антитела к опреде-ленному идиотипу иммуноглобулинов обусловливает специфичность взаи-модействия его с антигеном. Принято считать, что наличие от 5000 до 10000 различных вариантов специфичности антител достаточно, чтобы связать с большей или меньшей аффинностью любую из возможных разновидностей антигенных детерминант. В настоящее время антигенные детерминанты V-областей также принято называть идиотипами.

Аффинность и авидность являются важнейшими свойствами антител раз-личных классов иммуноглобулинов, причем аффинность отражает прочность связи активного центра антител с детерминантой антигена, в то время как авидность характеризует степень связывания антигена антителом, опреде-ляемую аффинностью и количеством активных центров антитела.

Гетерогенная популяция антител имеет набор различных по аффинности антидетерминант, поэтому, определяя ее авидность, мы определяем усред-ненную аффинность. При равной аффинности авидность IgM может быть больше, чем авидность IgG, поскольку IgM функционально имеет пять ва-лентностей, а IgG двухвалентен.

Генетика образования антител

Как указывалось выше, иммуноглобулины различных классов и подклас-сов представлены тяжелыми и легкими полипептидными цепями, в каждой из которых имеются вариабельные и константные участки. В настоящее вре-мя установлено, что синтез вариабельной области находится под контролем многих V-генов, количество которых ориентировочно равняется 200.

В противоположность этому для константной области известно ограни-ченное число С-генов в соответствии с ее незначительной вариабельностью (класс, подкласс, тип, подтип).

На начальных этапах формирования лимфоидной ткани V- и С- гены рас-полагаются в далеко отстоящих друг от друга сегментах ДНК, а в геноме со-зревающих иммунокомпетентных клеток они объединяются за счет трансло-кации в одном сублокусе, контролирующем синтез Н- и L-цепей.

Формирование многообразия антител объясняется гипотезой соматиче-ской гипермутабельности V-генов, что маловероятно, а также гипотезами ге-нетической рекомбинации генов и ошибок рекомбинации.

Общая характеристика отдельных классов иммуноглобулинов

В связи с особенностями физико-химической структуры, антигенности и биологических функций различают 5 основных классов иммуноглобулинов (IgM, IgG, IgA, IgE, IgD).

Следует отметить, что антитела одной специфичности могут принадле-жать к различным классам иммуноглобулинов; в то же время к одному клас-су иммуноглобулинов могут принадлежать антитела различной специфично-сти.

Иммуноглобулины класса М

Иммуноглобулины класса М являются наиболее ранними как в филогене-тическом, так и в онтогенетическом отношении. В эмбриональном периоде и у новорожденных синтезируются в основном IgM. На долю IgM приходится около 10% общего количества иммуноглобулинов, средняя концентрация их в сыворотке женщин составляет 1,1 г/л, в сыворотке мужчин - 0,9 г/л.

Антитела класса IgM пятивалентны, обладают выраженной способ-ностью агглютинировать, преципитировать и лизировать антигены. Из всех типов антител IgM проявляют наибольшую способность к связыванию ком-племента. IgM находятся преимущественно в плазме крови и лимфе, ско-рость их биосинтеза составляет около 7 мг/сутки, период полужизни - 5,1 дня. IgM не проходят через плаценту. Обнаружение у плода IgM в высокой концентрации свидетельствует о внутриматочной инфекции.

Касаясь структурной организации IgM, необходимо отметить, что моле-кулы IgM имеют ММ, равную 900“000 с константой седиментации 19S, включают 5 субъединиц, соединенных дисульфидными связями между тяже-лыми цепями. Каждая субъединица IgM имеет ММ 180“000 и константу се-диментации 7S, идентична по структуре молекуле IgG.

Воздействуя на молекулу IgM пепсином, трипсином, химотрипсином, па-паином, можно получить различные фрагменты (Fab, Fd, Fc). В составе IgM имеется J-цепь,участвующая в полимеризации молекулы.

В зависимости от способности фиксировать комплемент при участии Fc-фрагмента IgM делятся на два подкласса: IgM1 и IgM2. IgM1 связывают ком-племент, IgM2 не связывают комплемент.

При электрофоретическом исследовании макроглобулины мигрируют в зоне -глобулиновой фракции.

IgM содержат основную массу антител против полисахаридных антигенов и О-антигенов грамотрицательных бактерий, включают ревматоидный фак-тор. Антитела класса IgM значительно активнее IgG по агглютинирующей и преципитирующей способности, а также по гемолитическому и опсонизи-рующему действию.

К концу 2-го года жизни ребенка содержание IgM составляет 80% от его содержания у взрослых. Максимальная концентрация IgM отмечается в 8 лет.

Иммуноглобулины класса G

IgG представляют собой наиболее изученный класс иммуноглобу-линов, содержатся в сыворотке крови в максимально высокой по сравнению с дру-гими иммуноглобулинами концентрации (в среднем 12,0 г/л) , составляют 70-75% общего количества иммуноглобулинов.

Молекулярная масса IgG равна 150“000, константа седиментации-7S.

Обладая двумя антигенсвязывающими центрами,IgG образуют с полива-лентными антигенами сетевую структуру, вызывают преципитацию раство-римых антигенов, а также агглютинацию и лизис корпускулярных и патоген-ных агентов.

Выделяют наличие 4 подклассов IgG: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.

Максимальной способностью активировать комплемент по классическому пути обладают подклассы IgG3, IgG1 и IgG2. Подкласс IgG4 способен акти-вировать комплемент по альтернативному пути.

Антитела, относящиеся к подклассам IgG1, IgG3, IgG4, беспрепятственно проникают через плаценту, антитела подкласса IgG2 обладают ограниченной способностью трансплацентарного транспорта.

IgG образуют основную линию специфических иммунологических меха-низмов защиты против различных возбудителей. Антитела подкласса IgG2 в основном продуцируются против антигенов полисахаридной природы, анти-резусные антитела относятся к IgG4.

Молекулы IgG свободно диффундируют из плазмы крови в тканевую жидкость, где находится почти половина (48,2 %) имеющегося в организме IgG.

Скорость биосинтеза IgG составляет 32 мг/кг массы в сутки, период полу-распада - 21-23 дня. Исключение составляют IgG3, для которых период полу-распада значительно короче - 7-9 дней.

Трансплацентарный переход IgG обеспечивается особой группировкой Fc-фрагмента. Переходящие через плаценту антитела от матери к ребенку имеют существенное значение для защиты организма ребенка от ряда микро-бов и токсинов: возбудителей дифтерии, столбняка, полиомиелита, кори. К концу первого года жизни ребенка в крови содержится 50-60% IgG от их со-держания у взрослого человека, к концу 2-го года - около 80% такового пока-зателя у взрослых.

Содержание в крови субклассов IgG достигает уровня такового у взрос-лых в различные сроки: IgG1 и IgG4 - в возрасте 8 лет, IgG3 – в 10 лет, IgG2 - в 12 лет.

Дефицит IgG2 и IgG4 в первые годы жизни определяет высокую чувстви-тельность ребенка к патогенному воздействию пневмококков, менингококков и других возбудителей.

Иммуноглобулины класса A

В соответствии с особенностями структуры выделяют три типа иммуног-лобулинов класса А:

 сывороточные IgA, имеющие мономерную структуру и состав-ляющие 86% всего содержащегося в сыворотке IgA;

 cывороточные димерные IgA;

 cекреторные IgA, представляющие собой полимер, чаще всего димер, характеризуются наличием добавочного секреторного компонента, отсутствующего у сывороточного IgA.

IgA не определяются в секретах новорожденных; в слюне они появляются у детей в возрасте 2 месяцев. Содержание секреторного IgA в слюне достига-ет его уровня у взрослого к 8 годам. К концу первого года жизни ребенка в крови содержится примерно 30% IgA. Плазматический уровень IgA достига-ет такового у взрослых к 10-12 годам. Иммуноглобулины класса А составля-ют около 20% общего количества иммуноглобулинов.

В норме в сыворотке крови отношение IgG/IgA составляет 5-6, а в секре-тируемых биологических жидкостях (слюна, кишечный сок, молоко) оно уменьшается до 1 и менее. IgA содержатся в количестве до 30 мг на 100 мл секрета.

По физико-химическим свойствам IgA гетерогенны, могут встречаться в форме мономеров, димеров и тетрамеров с константами седиментации 7, 9, 11, 13. В сыворотке крови IgA представлены преимущественно мономерной формой; сывороточный IgA синтезируется в селезенке, лимфатических узлах и слизистых оболочках.

Биологическая функция IgA заключается в основном в местной защите слизистых оболочек от инфекции. Проникшие под эпителий антигены встре-чают димерные молекулы IgA. Образующиеся при этом комплексы активно выносятся на поверхность слизистых после их соединения с транспортным фрагментом в мембранах эпителия.

Высказывается предположение о возможности активации комплемента при участии IgA альтернативным путем и, таким образом, обеспечения при участии IgA процессов опсонизации и лизиса бактерий.

Известно также, что секреторный IgA препятствует адгезии бактерий к эпителиальным клеткам, затрудняя этим колонизацию слизистых бактерия-ми.

Помимо секреторного IgA существенное значение имеют содер-жащиеся в секретах у человека IgM и IgG, причем IgM могут активно секретироваться за счет наличия секреторного компонента и играть важную роль в обеспече-нии местного иммунитета в пищеварительном тракте. IgG могут проникать в секреты лишь пассивным путем.

Система секреторных иммуноглобулинов обеспечивает интенсивный, но непродолжительный иммунный ответ и не формирует клеток иммунологиче-ской памяти, препятствует контакту антигенов с плазматическими IgG и IgM, последующей активации комплемента и цитолитического разрушения собст-венных тканей.

Иммуноглобулины класса D

Иммуноглобулины класса D составляют около 2% общего количества им-муноглобулинов крови. Концентрация их в сыворотке достигает 30 мг/л, ММ составляет, по данным разных авторов, от 160“000 до 180“000; константы се-диментации колеблются от 6,14 до 7,04 S. IgD не связывают комплемент, не проходят через плаценту и не связываются тканями. 75% IgD содержится в плазме крови, период полураспада составляет 2,8 дня, скорость биосинтеза 0,4 мг/кг в день. Биологическая функция IgD неясна; на определенных стади-ях дифференцировки В-лимфоцитов IgD выполняют роль рецептора. Кон-центрация IgD возрастает почти вдвое во время беременности, а также уве-личивается при некоторых хронических воспалительных процессах.

Иммуноглобулины класса E

Концентрация IgE в плазме составляет 0,25 мг/л, процентное содержание от общего количества иммуноглобулинов - 0,003%, период полураспада 2,3 - 2,5 дня; скорость биосинтеза - 0,02 мг/кг массы в день.

IgE не связывают комплемент, не проходят через плаценту, термо-лабильны, быстро и прочно связываются аллогенными тканями, не преципи-тируют антигены. При аллергических заболеваниях концентрация IgE резко возрастает и достигает в среднем 1,6 мг/л.

Плазматические клетки, синтезирующие IgE, обнаруживаются в основном в слизистых оболочках бронхов и бронхиол, желудочно-кишечного тракта, мочевого пузыря, в миндалинах и аденоидной ткани. Распределение клеток, продуцирующих IgE, сходно с распределением IgA - продуцирующих клеток.

В случае преодоления барьера, образованного секреторными IgA, проис-ходит взаимодействие антигена с IgE – антителами, фиксированными на туч-ных клетках, индуцируется развитие аллергических реакций. Концентрация IgE в крови достигает уровня взрослых примерно к 10 годам. При участии Fc-фрагмента IgE фиксируются на поверхности клеток за счет Fc-рецепторов.

Различают классические высокоаффинные рецепторы тучных клеток и ба-зофилов для IgE, причем на одном базофиле могут фиксироваться от 30ґ103 до 400ґ103 молекул IgE, а также низкоаффинные рецепторы. Последние представлены в основном на макрофагах, эозинофилах, тромбоцитах.

Антитела класса IgE ответственны за развитие анафилактических (атопи-ческих) аллергических реакций гуморального типа.

Следует отметить, что в крови присутствует лишь около 1% IgE, более 99% IgE секретируются энтероцитами в просвет кишечника, причем секрети-руемые в просвет кишечника IgE создают противогельминтозную защиту, в частности, за счет IgE-зависимого цитолиза, обеспечиваемого эозинофилами. Как известно, эозинофилы могут продуцировать два токсических белка - большой основной протеин и катионный протеин эозинофилов.

предыдущий раздел | содержание| следующий раздел

Поиск в журналах РАЕ:

Авторы Публикации